STH:s skolchef förklarade Nobelpriset för gymnasister

Publicerad 2017-10-09

Hans Hebert kommenterade årets Nobelpris i kemi och svarade på frågor från gymnasieelever på Nobelmuseet när 2017 års pristagare tillkännagavs.

Det är lunchtid den 4 oktober och vilka som blir nobelpristagare i kemi ska strax meddelas av Kungliga Vetenskapsakademin, KVA. På Nobelmuseet i Gamla stan sitter gymnasieelever från Åva gymnasium och Norra Real bänkade mellan pelarna för att se presskonferensen på en skärm.

Framför dem står också en än så länge hemlig expert. Han har fått ta sig in på museet inkognito för att inte riskera att röja pristagarnas identitet och inte ens moderator Åsa Husberg, Nobelmuseets ämnesansvariga för kemi, vet ännu vem han är.

Presskonferensen går i sändning och KVA:s ständige sekreterare Göran K. Hansson meddelar att priset tilldelas Jacques Dubochet, Joachim Frank och Richard Henderson för "utveckling av kryoelektronmikroskopi för högupplösande strukturbestämning av biomolekyler i lösning". Forskarna har tagit in biokemin i en ny era genom sin metod, som förenklar avbildningen av biomolekyler och snart kan vi ha en detaljerad ritning över livets komplexa maskineri på atomnivå, enligt KVA.

– Hendersons arbete startade 1975 och det har tagit honom 40 år att komma så här långt. Det är vanligt att upptäckten görs långt tillbaka i tiden och sedan förfinas, säger den hemliga experten.

Mannen på Nobelmuseets scen ger sig tillkänna som Hans Hebert, skolchef på STH och professor i strukturell bioteknik. Han är bekant med pristagarna eftersom de forskat inom samma område sedan 1970-talet. Därför har han bjudits in för att svara på gymnasieelevernas frågor och förklara nobelpristagarnas bidrag till forskningen.

– Massor av biologiska makromolekyler såsom proteiner ser ut att fungera på liknande sätt och det finns en koppling mellan struktur och funktion. Ju mer vi vet om strukturen desto mer kan vi säga om deras funktion. Det finns alternativa metoder, men den här är mer direkt. Man tar en lösning av proteinet och fryser ner det extremt snabbt som en tunn, tunn hinna. Det har gjorts en massa tekniska framsteg och det går allt snabbare att få fram resultat, säger Hans Hebert.

Biomolekyler, ”livets molekyler”, är molekyler med biologisk betydelse, exempelvis makromolekyler som proteiner och kolhydrater. Kryoelektronmikroskopi gör det möjligt att se hur molekylerna är strukturerade på atomnivå och hur exempelvis proteiner rör sig, vilket har stor betydelse för att förstå kemin bakom livet, sjukdomar och därmed också för utvecklingen av läkemedel.

– I dag kan vi se avstånd mellan atomer på 0,15 nm, för tio år sedan var man nöjd med att se 1 nm. Man kan se allt finare detaljer och det är viktigt för att förstå funktionen. Det kan handla om en speciell sjukdom där ett protein inte fungerar och för att kunna utveckla läkemedel behöver man veta hur proteinet ser ut, säger Hans Hebert.

STH:s skolchef är fysiker i grunden och förklarar att forskningen ofta sker i ett gränsland och att det ibland kan vara svårt att veta om ett Nobelpris ska delas ut i kemi eller medicin och att avgöra vem som egentligen ska få priset. En gräns är satt på högst tre personer per pris.

– Richard Hendersons labb har genererat 15 Nobelpris. Svaret brukar vara att de har ett så bra lunchrum, där de kan sitta och snacka forskning, säger Hans Hebert.

Hur går det att applicera dessa framsteg i vardagen? undrar en elev i publiken.
– De stora läkemedelsföretagen har fått upp ögonen för tekniken och köper in egna mikroskop. Ju mer vi förstår om hur membranproteiners transport in och ut ur celler fungerar och receptorer, desto bättre kan vi angripa sjukdomar, säger Hans Hebert.

Kryoelektronmikroskopi är ett område på frammarsch och sedan 2013, då en ny typ av detektor utvecklats, tas nya strukturer av biomolekyler fram snabbare. Exempelvis har komplex för antibiotikaresistens och zikavirus ringats in och Hans Heberts team på STH har varit med och identifierat strukturen för det protein som ligger bakom Huntingtons sjukdom.

De bästa mikroskopen kostar mellan 30 och 40 miljoner kronor och finns främst på nationella forskningscentrum somär öppna för utomstående användare.

– Det kommer nya strukturer varje vecka och tekniken utvecklas allt snabbare. Strukturerna lagras i en databas som är öppen och vem som helst kan gå in och kolla, säger Hans Hebert.

Text: Sabina Fabrizi

Nobelpristagarna i kemi år 2017

Richard Henderson från MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, Storbritannien.
Lyckades 1990 ta fram en tredimensionell bild i atomupplösning av ett protein och visa på metodens potential.

Joachim Frank från Columbia University i New York, USA.
Gjorde tekniken allmänt användbar genom att mellan 1975 och 1986 utveckla en bildbearbetningsmetod för att föra ihop brusiga tvådimensionella mikroskopbilder till en skarp tredimensionell struktur.

Jacques Dubochet från Université de Lausanne, Schweiz.
Utvecklade en metod för snabb nedfrysning av vatten så att biomolekylerna kunde bevaras i sin naturliga form även i elektronmikroskopets vakuum.

Källa: Kungliga Vetenskapsakademin

Till sidans topp