Ingen koppling mellan amyloid i mat och Alzheimers
NYHET
Proteiner i form av amyloidlika nanofibrer är föremål för mycket forskning eftersom dessa framgångsrikt skulle kunna användas till nya, gröna material och ingredienser i livsmedel. Nu har forskare vid KTH kunnat visa att den befarade kopplingen mellan amyloid i mat och Alzheimers sjukdom inte utgör något hot för denna utveckling.
Idag pågår omfattande forskning kring hur proteiner med amyloidliknande strukturer skulle kunna användas i nya, hållbara material. Dessa typer av proteinstrukturer har enligt forskare imponerande egenskaper och har visat sig vara mycket användbara inom områden som vattenrening, bioelektriska komponenter och biobaserade alternativ till plastmaterial. De kan också användas för att ge tilltalande konsistens hos livsmedel.
Tros ligga bakom Alzheimer och Parkinson
Det har dock funnits problem. Proteiner som antar fel struktur och bildar amyloid tros ligga bakom flera allvarliga sjukdomar, till exempel Alzheimer och Parkinson. Det är fortfarande i stort okänt hur och varför dessa processer börjar i kroppen. En eventuell risk är att vi på olika sätt har fått i oss "amyloidfrön" från vår omgivning.
– Upptäckten att många vanligt förekommande proteiner i mat kan bilda amyloidstrukturer under processer som påminner om matlagning har lyft frågan om det kan finnas några risker med dessa strukturer. Kan de trigga omvandling av kroppens egna proteiner till amyloid, likt de förlopp som ligger bakom överförda prionsjukdomar som Creutzfeldt-Jakobs sjukdom?
Viktigt resultat
Orden är Christofer Lendels, universitetslektor på avdelningen tillämpad fysikalisk kemi vid KTH. Han har tillsammans med forskarkollegor vid KTH, Karolinska institutet och Sveriges lantbruksuniversitet i en studie undersökt ett flertal amyloidstrukturer bildade av vanligt förekommande proteiner i exempelvis ägg, mjölk, bönor och potatis. Dessa har sedan testats för att se om de kan påskynda omvandling av det protein som tros ligga bakom Alzheimers sjukdom (amyloid beta).
– Resultaten visar att ingen av matamyloiderna påskyndade omvandling av amyloid beta. Resultatet är viktigt eftersom det tydligt visar att det inte finns någon generell förmåga hos amyloidstrukturer att initiera amyloidbildning av sjukdomskopplade proteiner.
Enligt Christofer Lendel och de andra forskarna är forskningsresultatet ett steg i rätt riktning. Detta eftersom det öppnar för tillämpningar av nya proteinstrukturer i mat eller förpackningar för livsmedel som kräver att det inte finns några hälsorisker förknippade med materialen.
Text: Peter Ardell
För mer information, kontakta Christofer Lendel på 08 - 790 85 54 eller lendel@kth.se.