Till innehåll på sidan

Christina Divne

Professor i strukturbiologi

Enzymer är proteiner som i egenskap av biologiska katalysatorer möjliggör alla livsuppehållande kemiska reaktioner i en organism. Dessa nanomaskiner är utsökta exempel på skönhet kombinerad med funktionell fulländning. Ett typiskt protein är ungefär sex nanometer i diameter, det vill säga endast sex miljondelar av en millimeter, och innehåller cirka tre tusen atomer.

Genom att bestämma de exakta positionerna för alla atomer kan man få en detaljerad tredimensionell bild av hur enzymet ser ut, men även förstå enzymets naturliga, biologiska funktion. Strukturen bestäms genom att exponera proteinkristaller för röntgenstrålar, vilket skapar ett diffraktionsmönster från vilket man kan bestämma atompositioner och beräkna en komplett tredimensionell struktur.

Atomstrukturen ger även nödvändig kunskap för rationell enzymdesign, vilket innebär att man på bioteknologisk väg använder strukturinformation för att förändra och anpassa enzymets katalytiska egenskaper för nya uppgifter. Det kan till exempel vara att ersätta en kemiskt katalyserad reaktion i en industriell process och därigenom göra den miljövänligare. Strukturinformationen utgör också basen för strukturbaserad läkemedelsdesign som syftar till att utforma mer selektiva och effektiva läkemedel med mindre biverkningar.

Anders Friberg
Ann Cornell
Antonius van Maris
Arnold Neville Pears
Benoit Baudry
Carina Lagergren
Christer Fuglesang
Christina Divne
Dimos Dimarogonas
Hans Edin
Henrik Boström
Jean-Marc Battini
Magnus Wiktorsson
Martin Monperrus
Michael Malkoch
Monica Bellgran
Nicole Kringos
Panagiotis Papadimitratos
Torbjörn Gräslund
Yusak Octavius Susilo